ENZIMAS

¿ QUE SON ?
son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energética mente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinética mente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.^2 3 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
CLASIFICACIÓN 

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS  Oxidasas Oxigenasas Peroxidasas   Clase 2: TRANSFERASA  Quinasas.   Glucosil transferasa.  Clase 3: HIDROLASAS Peptidasas  Clase 4: LIASAS Descarboxilasas Deshidratasas Sintasas  Clase 5: ISOMERASAS Epimerasas o Racemasas  Mutasas o transferasas intramoleculares Clase 6: LIGASAS Aminoacil-tRNA sintetasas Glutamina sintetasa Carboxilasas  NOMENCLATURA  Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima: nombres particulares Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. nombre sistemático El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa" Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa. Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa. código de la comisión enzimática  El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas). Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato. CINETICA ENZIMATICA  estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados. La derivación de la primera ecuación de velocidad para una reacción catalizada por  enzimas fue derivada en 1903 por Henri y se basó en los siguientes supuestos:

 E + S ES E + P





La ecuación de Michaelis-Menten
 describe como varía la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas de acuerdo a la concentración de sustrato: 

 Para utilizar la ecuación de Michaelis-Menten deben asumirse diferentes cosas: 

 Las concentraciones relativas de E y S: La concentración de sustrato ([S]) es mucho mayor que la concentración de enzima ([E]), de manera que la proporción de sustrato fijo a la enzima es siempre relativamente pequeña. 
 La reacción esta en equilibrio: [ES] no cambia durante el tiempo (la reacción se asume en equilibrio de flujos), es decir, la velocidad de formación de ES es igual a la velocidad de su transformación en E + S y 
en E + P). 
 Velocidad Inicial: Deben usarse velocidades iniciales (vo). Esto significa que la velocidad de la reacción debe determinarse tan pronto como el sustrato y la enzima son mezclados. En dicho tiempo, la concentración de productos es despreciable y, por lo tanto, la reacción inversa de productos a sustratos puede ser ignorada.